利用循环伏安法、 油水分配系数和红外光谱（FTIR）、 XRD射线粉末衍射以及圆二色谱（CD）对于绿原酸协同抗氧化的机理进行了研究, 并通过ABTS自由基清除能力对于绿原酸单体和复配混合物的抗氧化活性进行了测定。 结果表明, 复配绿原酸分子之间抗氧化活性差距越大, 抗氧化活性高的绿原酸含量越高, 协同效果越好; 协同过程中并未发现绿原酸复配混合物氧化电势的改变, 说明协同作用时分子间的氧化偶联作用并不存在; 转移电量与抗氧化指标之间具有很高的相关性（0.92）, 协同作用发生时体系的实际转移电量高于理论转移电量, 证明了高抗氧化活性绿原酸分子即双咖啡酰奎宁酸的重生; 油水分配系数绝对值差为0.13时的绿原酸复配组合具有良好的界面效应和高的协同效果; 红外光谱、 XRD射线粉末衍射以及圆二色谱并未发现绿原酸复配混合物中反映绿原酸分子相互作用和规则性排列的信息。 因此绿原酸分子之间重生机制和体系的界面效应是绿原酸发生协同抗氧化现象的主要原因。

运用三维荧光光谱、 紫外可见分光光谱以及傅里叶红外光谱等手段研究了蛋白与黄酮分子的相互作用, 并结合相关性分析的统计学手段分析了蛋白与黄酮分子相互作用方式对黄酮稳定性的影响。 实验结果表明, 疏水相互作用是三种蛋白与黄酮分子之间主要的作用力, 在牛血清白蛋白与黄酮的结合中有氢键的参与, 同时发现在牛血清白蛋白体系中黄酮的稳定性明显增强。 通过相关性分析证明蛋白对黄酮稳定性的提高与两者之间的分子间氢键有关, 氢键结合作用越强蛋白对黄酮保护越明显。

应用动态光散射、 透射电镜和粘度-剪切模型3种方法互相配合, 研究了果胶与乳清分离蛋白的混合体系在热力学不相容条件下的微观结构。 在90 ℃及pH 7.4条件下, 向5%蛋白浓度的乳清蛋白溶液中加入带有负电的果胶分子, 可导致热变性乳清蛋白分子之间发生损耗聚集, 并引发混合体系内的相分离现象。 确切地说, 当果胶与乳清蛋白的混合重量比小于0.08时, 溶液内可观察到粒径小于300 nm的聚集颗粒, 体系呈现牛顿流体特征； 而当混合重量比大于0.08时, 体系粘度上升, 切稀特征逐渐明显, 聚集集团粒径接近700 nm。

应用近红外光谱法、 动态光散射法及透射电镜扫描法, 研究了pH和NaCl浓度对丝胶蛋白聚集微观结构的影响。 近红外光谱显示丝胶蛋白在酰氨Ⅰ带1 700～1 600 cm-1附近有较强吸收峰。 通过zeta电势法测定丝胶蛋白的表观等电点为pH 3.7。 应用动态光散射法测定了在不同pH和NaCl浓度下丝胶蛋白颗粒的分散粒径, pH 4及高NaCl浓度时, 丝胶蛋白聚集颗粒粒径大且分散系数大; pH 3或pH 8及低NaCl浓度时丝胶蛋白聚集颗粒粒径和分散系数相对较小。 采用透射扫描电镜观察丝胶蛋白在pH 3或pH 8条件下聚集形成松散的松针状微观结构, 在pH 4或者高NaCl浓度下会聚集形成相对紧密的微观结构。 pH 4时可以观察到丝胶蛋白的椭圆形单聚体大小约为(60±6)nm(n=10)。 并探讨了静电斥力、 氢键和范德华吸引力对丝胶蛋白微观结构形成的影响, 为丝胶蛋白作为生物材料的应用提供了理论依据。