作者单位
摘要
中国农业科学院农产品加工研究所/农业部农产品加工综合性重点试验室, 北京 100193
研究了牛肉蛋白质二级结构稳定性在-18, -23及-38 ℃不同温度下的变化情况, 明确了肉品工业中不同冷冻温度对肉品品质的作用机制。 利用了傅里叶变换衰减全反射红外光谱(attenuated total reflectance Fourier transfer infrared spectroscopy, ATR-FTIR)技术、 自动去卷积以及曲线拟合等计算方法, 分析了-18, -23及-38 ℃三个温度下, 牛肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein, MP)在冻结—解冻过程中的红外光谱图变化及蛋白质二级结构变性程度。 ATR-FTIR结果显示, 冻结—解冻过程中牛肉MP红外光谱图峰高、 峰面积发生变化, 且峰波数发生红移或者蓝移; 冻结—解冻后牛肉MP红外光谱图中3 500~3 300 cm-1波段的吸收峰强度减弱甚至消失, 说明解冻后牛肉MP中的结合水中O—H基团与氨基酸CO基团形成的分子内和分子间氢键断裂; 冻结会影响牛肉MP二级结构的稳定性, 导致牛肉蛋白质二级结构发生变化, 其中除了无规则卷曲比例上升以外, α-螺旋、 β-折叠、 β-转角含量均下降, 造成有序结构向无序结构转变; 解冻后, 冻结温度为-38 ℃的处理组牛肉β-折叠增加量大于-23和-18 ℃处理组, -38 ℃冻结牛肉MP二级结构的稳定性最好, 解冻后蛋白质复性也最好。 即蛋白质冷冻变性程度随着冻结温度的降低而减轻, 蛋白质二级结构特征保持也越好。 该试验研究基于肉品工业生产实际, 研究结果从微观层面揭示了冻结温度对牛肉蛋白质变性的影响规律及可能的机制, 为冷冻肉冻藏保鲜工艺制定提供了参考。
傅里叶变换衰减全反射红外光谱 牛肉 冻结—解冻 蛋白质二级结构 Attenuated total reflectance Fourier transfer infr Beef Freezing-thawing Protein secondary structure 
光谱学与光谱分析
2016, 36(11): 3542
作者单位
摘要
1 鹿泉市动物卫生监督所, 鹿泉 050200
2 鹿泉市第一中学, 鹿泉 050200
3 石家庄学院 化工学院, 石家庄 050035
测定了不同温度下面粉蛋白质酰胺 Ⅲ 带的一维红外光谱,二阶导数红外光谱和去卷积红外光谱.研究发现:随着测定温度的升高,面粉蛋白质中的 α-螺旋结构的、β-转角结构、无规卷曲结构和 β-折叠结构红外吸收强度均有所增加.进一步研究了面粉蛋白质酰胺 Ⅲ 带的二维红外光谱.研究发现:随着测定温度的升高,面粉中蛋白质酰胺 Ⅲ 带的红外吸收强度变化快慢趋势是:1312 cm-1(α-螺旋结构)> 1285 cm-1(β-转角结构)> 1260 cm-1(无规卷曲结构)> 1229 cm-1(β-折叠结构).
一维红外光谱 二阶导数红外光谱 去卷积红外光谱 二维红外光谱 酰胺 Ⅲ 带 蛋白质二级结构 one-dimensional infrared spectroscopy second-derivative infrared spectroscopy deconvolution infrared spectroscopy two-dimensional infrared spectroscopy amide Ⅲ band protein secondary structure 
光散射学报
2015, 27(1): 82
作者单位
摘要
1 曲靖师范学院 物理与电子工程学院, 云南 曲靖 655011
2 云南师范大学 物理与电子信息学院, 昆明 650500
3 西南大学—中国农业科学院 柑桔研究所, 重庆 400712
为深入研究南方锈病侵染玉米叶片时叶片的生化指标变化, 使用傅里叶变换红外光谱仪分别获取感染和未感染玉米叶片的光谱, 选用光谱中的特征区和指纹区吸收带分析玉米叶片中蛋白质和碳水化合物的变化情况.玉米叶片被感染后, 其光谱的酰胺带发生变化, 碳水化合物的主要吸收带变化不明显.通过对波数范围在1 800~1 480内的吸收带进行曲线拟合分析, 发现感染后的叶片中折叠和螺旋结构在蛋白质二级结构中的含量比例降低; 感染前期蛋白质二级结构中转角结构含量比例增大; 感染后期玉米叶片中蛋白质二级结构的自由卷曲结构含量比例急剧增大, 该结构在感染前期和健康叶片中均未出现.研究表明傅里叶变换红外光谱结合曲线拟合分析技术可用于探索玉米叶片被南方锈病侵染时所含化学物质的变化, 为玉米抗病性研究提供重要依据.
光谱学 傅里叶变换红外光谱 曲线拟合 蛋白质二级结构 南方锈病 Spectroscopy Fourier transform infrared spectroscopy Curve-fitting Protein secondary structure Southern rust 
光子学报
2014, 43(9): 0930003
葛绍阳 1,2,*刘美玉 3朱珺 1,2王芳 1,2[ ... ]郭慧媛 1,2
作者单位
摘要
1 中国农业大学食品科学与营养工程学院, 北京100083
2 畜产品北京市高等学校工程研究中心, 北京100083
3 河北工程大学, 河北 邯郸056600
4 中国农业大学理学院, 北京100094
乳化性能是磷脂酶A2改性蛋黄粉的重要指标。 将磷脂酶A2改性蛋黄液分别在150, 170及190 ℃条件下喷雾干燥制成蛋黄粉, 运用FTIR技术并结合去卷积、 二阶导数、 曲线拟合方法对蛋白质二级结构进行分析。 结果表明, 随喷雾干燥温度的升高, 蛋黄粉的乳化性能及α-螺旋含量均呈现先升高后下降的趋势, 蛋黄粉乳化液的热稳定性不受喷雾干燥温度的影响, 但二级结构会呈现出从α-螺旋向β-折叠转变的趋势, 而代表蛋白质分子内部紧密程度的β+α结构总含量相对稳定。
蛋黄粉 磷脂酶A2改性 乳化性 蛋白质二级结构 FTIR FTIR Egg yolk powder Modification of phospholipase A2 Emulsibility Protein secondary structure 
光谱学与光谱分析
2011, 31(8): 2090
作者单位
摘要
1 华南理工大学轻工与食品学院, 广东 广州510640
2 Department of Chemical Engineering, Faculty of Engineering, Monash University, Clayton, VIC3800, Australia
采用自行研制的脉冲电场设备, 利用傅里叶变换红外光谱(FTIR)比较研究了脉冲电场(PEF)和热处理对大豆分离蛋白(SPI)分子结构的影响。 结果表明: 50 kV·cm-1的脉冲场强处理引起SPI分子内和分子间氢键增强, 分子中C—O—O糖苷键伸缩振动和PO, P—O—C伸缩振动增强, 且其增加值与PEF处理时间呈正相关。 研究发现较短时间(1 600 μs)PEF处理导致了SPI分子结构中α-螺旋和β-折叠分别减少了5.9%和0.7%, β-转角和侧链结构分别增加了7.5%和9.6%; 处理时间延长至2 400 μs, 其α-螺旋和β-折叠减少量增至6.0%和5.6%。 对比而言, 热处理对SPI分子结构中C—O—O糖苷键伸缩振动和PO, P—O—C伸缩振动的影响程度较大, 而对蛋白质二级结构影响程度较小: 90 ℃热处理30 min, α-螺旋和β-折叠分别减小5.1%和6.6%, β-转角结构增加19.1%。 由此可以认为PEF和热处理对SPI的影响机理是不一样的。
高强脉冲电场 热处理 大豆分离蛋白 红外光谱 蛋白质二级结构 Pulsed electric field (PEF) Heat treatment(HT) Soy protein isolate(SPI) Fourier transform infrared (FTIR) Secondary structure of protein 
光谱学与光谱分析
2010, 30(9): 2340
吴黎明 1,2,*周群 3周骁 2赵静 2[ ... ]胡福良 1
作者单位
摘要
1 浙江大学 动物科学学院,浙江 杭州 310029
2 中国农业科学院蜜蜂研究所,北京 100093
3 清华大学 化学系生命有机磷化学及化学生物学教育部重点实验室,北京 100084
蜂王浆的质量与贮存时间和温度相关。测定了在不同温度下经过不同时间贮存后的蜂王浆Fourier变换红外光谱,应用去卷积和曲线拟合方法对蜂王浆的酰胺Ⅰ带进行分析,以期得到其蛋白质二级结构的组成。结果表明:这些蜂王浆之间存在明显而有规律的光谱差异,蛋白质二级结构的组成之间也存在显著差异。随着贮存时间增加和温度升高,蜂王浆蛋白质二级结构的α-螺旋和β-折叠分别显著减少和增加,β-转角也有增加的趋势,其变化幅度为28 ℃>16 ℃>4 ℃>-18 ℃。这些结果与蜂王浆应该低温保存的理论相符。FTIR红外光谱结合去卷积、二阶导数和曲线拟合方法是评价蜂王浆品质和新鲜度的一种有效方法。
红外光谱 蜂王浆 蛋白质二级结构 品质 贮存 FTIR Royal jelly Secondary structure Quality Storage 
光谱学与光谱分析
2009, 29(1): 82
作者单位
摘要
1 南开大学物理科学学院光子学中心,天津,300071
2 天津医科大学肿瘤医院,天津,300060
通过对32例人乳腺良、恶性肿瘤的衰减全反射红外光谱的对比研究发现,它们之间存在明显而规律的光谱差异,反映了乳腺良、恶性病变组织中,蛋白质、核酸和脂类等生物大分子的构型与构象以及相对含量上的差别.研究表明:傅里叶变换红外光谱可以从分子水平上揭示良、恶性肿瘤的分子结构信息,极有潜力成为一种临床原位诊断肿瘤的新方法.
衰减全反射 傅里叶变换红外光谱 乳腺肿瘤组织 蛋白质二级结构 氢键 Attenuated Total Reflection (ATR) Fourier transformation infrared spectroscopy Mlignant breast tumor tissue Secondary structure Hydrogen bond 
光子学报
2005, 34(3): 390

关于本站 Cookie 的使用提示

中国光学期刊网使用基于 cookie 的技术来更好地为您提供各项服务,点击此处了解我们的隐私策略。 如您需继续使用本网站,请您授权我们使用本地 cookie 来保存部分信息。
全站搜索
您最值得信赖的光电行业旗舰网络服务平台!